HEMOGLOBINA (Hb)

Es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), 
Pigmento rojo contenido en los hematíes de la sangre de los vertebrados, cuya función consiste en captar el oxígeno de los alveolos pulmonares y comunicarlo a los tejidos, y en tomar el dióxido de carbono de estos y transportarlo de nuevo a los pulmones para expulsarlo.

ESTRUCTURA

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:

1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe²⁺) formando el grupo hemo

TIPOS DE HEMOGLOBINA 

HB A: representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degrada en el adult, formada por 2 globinas (cadenas) alfa y 2 beta 

HB A2: representa menos del 2.5% de la Hb despues del nacimiento, formada por 2 globinas alfa y 2 globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia al no poder sintetizar globinas beta

HB S: Es resultado de una alteración de la estructura de la globina beta. mutacion puntual en la posicion numero 6 

Hemoglobina H: Tetramero de cadenas B ( a-talasemia) Incapaz de transportar oxigeno debido a que su afinidad por el oxigeno es tan elevada q no puede liberarlo en condiciones fisiológicas.   

Ae observa en patologias como: Anemia hemolitica con reticulocitosis, Esplenomegalia, Hepatomegalia... 

Hb de Bart: Hb incapaz de tranportar oxigeno. Formada por hemotetrameros d y q se sintetiza durante el periodo fetal
 Hb C: Sustitución en la cadena B (en el sexto lugar) del acido glutamico por una lisina
 Hb E: Sustitución en la cadena B ( en el 26° lugar) de un acido glutámico por una lisina
 Hb M: La lisina reemplazada a la histidina proximal o distal

   

ESTADOS DE OXIDACIÓN 

En su normal funcionamiento, la hemoglobina se encuentra en dos posibles estados de oxidación, en un balance armónico:

-Hemoglobina (estado reducido) – sangre venosa

-Oxihemoglobina (estado oxidado) – unida al oxígeno, típica de la sangre arterial. Esta fracción puede aumentar excesivamente por enfermedad cardíaca, efecto altura, etc.

-Carbaminohemoglobina: se forma cuando la hemoglobina une CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos. Es una forma normal de transporte y eliminación de dióxido de carbono.

OTROS TIPOS DE HB

Otras formas de hemoglobina aparecen en condiciones particulares. Son tipos que deben estar en proporciones mínimas o directamente no deben existir, y en condiciones de enfermedad aparecen (hemoglobinopatías).

-Metahemoglobina: es aquella en la que el grupo hemo tiene al hierro en estado férrico o Fe (III), es decir, oxidado, en lugar de estar como Fe (II). Este tipo de hemoglobina tiene una afinidad por el oxigeno demasiado alta, por lo que disminuye su capacidad de liberarlo a los tejidos, los que sufren así de hiopoxia. La presencia de metahemoglobina en proporciones que superan los valores normales (1%) puede deberse a fallas congénitas o a exposición a ciertas sustancias (tóxicos, ciertos fármacos, etc.).

-Sulfohemoglobina: se forma por la reacción de la hemoglobina con sulfuros inorgánicos y peróxido. Generalmente obedece al consumo de ciertos fármacos azufrados (por ejemplo, sulfonamidas). Este cambio irreversible altera la capacidad de transporte de oxígeno.

-Carboxihemoglobina: surge de la unión del monóxido de carbono a la molécula de hemoglobina. Es una de las formas más graves de intoxicación (por ejemplo, escapes de gas en los hogares)

-Hemoglobina glucosilada: se encuentra normalmente en baja cantidad, pero en patologías como la diabetes este tipo de hemoglobina aumenta drásticamente